岩木 宏明イワキ ヒロアキ |
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所属学部・学科等
- 化学生命工学部 生命・生物工学科
職名 (資格)
- 教授 2016年 4月 1日
出身学校・専攻
- 関西大学 工学部生物工学科 1995年 卒業
出身大学院・研究科
- 関西大学博士課程 工学研究科生物工学専攻 2000年 修了
取得学位
- 博士(工学) 2000年 3月 関西大学
ホームページ・メール
- ホームページアドレス:https://wps.itc.kansai-u.ac.jp/eme/
専門分野
専門分野 | キーワード |
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環境微生物工学 | |
応用微生物学 |
研究課題
現在の研究課題名 | 環境汚染物質の微生物分解 |
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研究態様 | 国際共同研究 |
研究期間 | |
研究制度 | |
キーワード | |
研究分野 | |
研究テーマ概要 |
現在の研究課題名 | 微生物の環境汚染物質認識能 |
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研究態様 | |
研究期間 | |
研究制度 | |
キーワード | |
研究分野 | |
研究テーマ概要 |
現在の研究課題名 | 微生物機能を利用した物質生産 |
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研究態様 | 国際共同研究 |
研究期間 | |
研究制度 | |
キーワード | |
研究分野 | |
研究テーマ概要 |
研究職歴
- カナダ国立研究機構・バイオテクノロジー研究所 2000年9月 ~2003年3月
- 関西大学/助手 2003年4月 1日~2006年3月 31日
- 関西大学/専任講師 2006年4月 1日~2009年3月 31日
- 関西大学/准教授 2009年4月 1日
所属学会
所属学会・団体名 | 役職名 (役職在任期間) |
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アメリカ微生物学会 | |
日本農芸化学会 | |
日本微生物生態学会 | |
環境バイオテクノロジー学会 | |
日本生物工学会 | 日本生物工学会関西支部若手企画委員会委員(2014年1月 ~2019年5月 31日), 日本生物工学会関西支部委員(2015年6月 ), 日本生物工学会関西支部企画幹事(2015年6月 ~2017年5月 ), 日本生物工学会関西支部庶務幹事(2017年6月 ~2019年5月 ), 日本生物工学会第70回大会実行委員(総務代表)(2017年11月 ~2018年9月 ) |
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研究業績
学会発表アンチセンスペプチド核酸を用いた減算的な菌叢改変手法の開発その他共著岡野 憲司;日詰 達哉;佐藤 悠;岩木 宏明;本田 孝祐創立100周年記念 第74回日本生物工学会大会4C01-122022年10月 20日Web開催
学会発表軟質塩ビシートの硬化劣化への土壌細菌の関与その他平田 悠大;別宮 浩之;天牛 英清;八木 敬祐;岡野 憲司;岩木 宏明創立100周年記念 第74回日本生物工学会大会2E01-022022年10月 18日Web開催
フィールドワーク雑種か新種か、巨大タンポポ査読有大学・研究所等紀要単著岩木 宏明Nature Study68(8)1082022年8月
論文Complete Genome Sequence of Paraburkholderia terrae Strain KU-15, a 2-Nitrobenzoate-Degrading Bacterium査読有学術雑誌国内共著Liu,Yaxuan;Okano,Kenji;IWAKI,HiroakiMicrobiology Resource AnnouncementsVol. 11, No. 7, e00373-222022年7月
フィールドワーク蓮の花托にとまるタイワンウチワヤンマ査読有大学・研究所等紀要単著岩木 宏明Nature study68(7):62022年7月
学会発表ナノ構造が発現する殺菌メカニズムの解明~オートリシスの影響について~査読無その他国内共著伊藤 健;三村 爽馬;清水 智弘;新宮原 正三;岩木 宏明2022年 第69回 応用物理学会春期学術講演会23a-E104-92022年3月 23日
論文Identification and characterization of a novel class of self-sufficient cytochrome P450 hydroxylase involved in cyclohexanecarboxylate degradation in Paraburkholderia terrae strain KU-64査読有学術雑誌国内共著Yamamoto,T.;Hasegawa,Y.;IWAKI,H.Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry86(2):199–2082022年2月 10.1093/bbb/zbab199
論文Bactericidal effect of nanostructures via lytic transglycosylases of Escherichia coli査読有学術雑誌国内共著Mimura,Soma;Shimizu,Tomohiro;Shingubara,Shoso;IWAKI,Hiroaki;Ito,Takeshi;RSC Advances12(3):1645-16522022年1月
論文Identification and Characterization of a chc Gene Cluster Responsible for the Aromatization Pathway of Cyclohexanecarboxylate Degradation in Sinomonas cyclohexanicum ATCC 51369査読有学術雑誌国際共著Taisei Yamamoto;Yoshie Hasegawa;Peter C.K. Lau;Hiroaki Iwaki;Journal of Bioscience and Bioengineering132(6):621-6292021年12月 10.1016/j.jbiosc.2021.08.013
フィールドワーク訪花するオスのタケクマバチ査読有学術雑誌単著岩木 宏明Nature Study67(11):1522021年11月
学会発表Exophiala jeanselmei KUFI-6N 株由来シクロアルカノン モノオキシゲナーゼの解析査読無その他国内共著小林 健人;山本 泰誠;長谷川 喜衛;岩木 宏明第73回(2021年)日本生物工学会大会 G3H5(0104)2021年10月 29日
論文Cloning, expression, and characterization of Baeyer-Villiger monooxygenases from eukaryotic Exophiala jeanselmei strain KUFI-6N査読有学術雑誌国内共著Yamamoto,Taisei;Kobayashi,Kento;Hasegawa,Yoshie;IWAKI,Hiroaki;Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry85(7), 1675–16852021年7月 10.1093/bbb/zbab079
フィールドワーク様々な花を訪花するタケクマバチ査読有学術雑誌単著岩木 宏明Nature Study66(12):1682020年12月
論文A novel piperidine degradation mechanism in a newly isolated piperidine degrader Pseudomonas sp. strain KU43P査読有学術雑誌国内共著Yamamoto,Taisei;Liu,Yaxuan;Sumiyoshi,Takaaki;Hasegawa,Yoshie;IWAKI,HiroakiThe Journal of General and Applied Microbiology66(5): 256-2642020年11月 10.2323/jgam.2019.11.006
フィールドワークアゲハチョウの交尾査読有学術雑誌単著岩木 宏明Nature Study66(10):1402020年10月
論文Complete Genome Sequence of Mameliella alba Strain KU6B, a Cyclohexylamine-Utilizing Marine Bacterium査読有学術雑誌国内共著Yamamoto,Taisei;Liu,Yaxuan;Hasegawa,Yoshie;IWAKI,HiroakiMicrobiology Resource AnnouncementsVolume 9 Issue 19 e00273-202020年5月 7日
論文Complete Genome Sequence of Pseudomonas sp. KUIN-1, a Model Strain for Studies on Production of Cell-Free Ice-Nucleation Proteins査読有学術雑誌国内共著Yamamoto,Taisei;Hasegawa,Yoshie;Kawahara,Hidehisa;IWAKI,HiroakiMicrobiology Resource AnnouncementsVol.8 Iss.45 e01204-19 p1-32019年11月 7日10.1128/MRA.01204-19
講演海洋細菌からの有用機能の探索査読無その他単著岩木 宏明日本防菌防黴学会 第46回年次大会2019年9月 26日日本防菌防黴学会 第46回年次大会
学会発表Pseudomonas sp. KU43P株のピペリジン分解系遺伝子の解析査読無その他国内共著山本 泰誠;岩木 宏明;長谷川 喜衛日本農芸化学会 関西・中部支部 2019年度合同神戸大会18ページ M2p12019年9月 22日日本農芸化学会 関西・中部支部 2019年度合同神戸大会
オーガナイザ第115回醗酵学懇話会 ~培養技術の温故知新(基礎から応用まで)~岩木 宏明2019年8月 30日
研究報告大腸菌を宿主としたBaeyer-Villigerモノオキシゲナーゼ異種発現系の構築査読無その他共著山本 泰誠;田端 美咲;岩木 宏明;長谷川 喜衛第23回関西大学先端科学技術シンポジウム2019年1月 24日
フィールドワーク外来種 モンクチビルテントウ査読有学術雑誌単著岩木 宏明Nature Study64巻11号168頁2018年12月
学会発表Pseudomonas sp. KU-51 株のニトロフェノール分解系遺伝子の解析その他共著劉 雅軒;岩木 宏明;長谷川 喜衛;第70回日本生物工学会大会1Np142018年9月 5日吹田市(関西大学)
論文Isolation of marine xylene-utilizing bacteria and characterization of Halioxenophilus aromaticivorans gen. nov., sp. nov. and its xylene degradation gene cluster査読有学術雑誌国内共著IWAKI,H;Yamamoto,T;Hasegawa,YFEMS Microbiology Letters365(7), fny0422018年4月 10.1093/femsle/fny042
学会発表Paraburkholderia sp. KU-46株の2,4-DNP分解系遺伝子の解析査読無その他共著山本 泰誠;岩木 宏明;長谷川 喜衛日本農芸化学会2018年度大会2018年3月 17日名古屋(名城大学)
オーガナイザ第112回醗酵学懇話会岩木 宏明2018年1月 29日
研究報告微生物機能を利用したバイオベースポリマー生産系の構築査読無その他共著山本 泰誠;岩木 宏明;長谷川 喜衛第22回関西大学先端科学技術シンポジウム2018年1月 18日第22回関西大学先端科学技術シンポジウム
論文微生物機能を利用したバイオベースポリマー生産系の構築査読有大学・研究所等紀要単著岩木 宏明IFO Res. Commun.31, 1342017年12月
雑誌記事第 111 回醗酵学懇話会 「クラフトビールを知る・楽しむ」報告査読無学術雑誌単著岩木 宏明生物工学会誌第95巻、第10号2017年10月
学会発表海洋性細菌由来シクロアルカノンモノオキシゲナーゼ遺伝子の解析査読無その他共著山本 泰誠;岩木 宏明;⻑谷川喜衛日本農芸化学会 関西・中四国・西日本支部 2017年度合同大阪大会(第49回講演会)B-a012017年9月 22日大阪(大阪府立大学)
学会発表Exophiala jeanselmei KUFI-6N 株のシクロヘキサノンモノオキシゲナーゼ遺伝子の解析査読無共著山本 泰誠;岩木 宏明;長谷川 喜衛第69回 (2017年度) 日本生物工学会大会4P-G0502017年9月 14日第69回 (2017年度) 日本生物工学会大会東京(早稲田大学)
オーガナイザ第111回醗酵学懇話会~クラフトビールを知る・楽しむ~岩木 宏明2017年8月 21日
学会発表シクロドデカノン分解菌の分離と分解系遺伝子の解析査読無その他共著山本 泰誠;岩木 宏明;長谷川 喜衛日本農芸化学会2017年度大会4C26a092017年3月 20日日本農芸化学会2017年度大会京都
学会発表海洋性テレフタル酸分解菌の分離と分解系遺伝子の解析査読無その他共著澤岡 良太;岩木 宏明;長谷川 喜衛日本農芸化学会2017年度大会4C26a082017年3月 20日日本農芸化学会2017年度大会京都
学会発表Burkholderia sp. KU-46 株による 4-ニトロ安息香酸お よび 4-アミノ安息香酸の分解査読無その他共著田川 須美;岩木 宏明;長谷川 喜衛日本農芸化学会2017年度大会2J27p042017年3月 18日日本農芸化学会2017年度大会京都
研究報告Pseudomonas 属細菌のピペリジン分解系遺伝子の解析査読無その他共著山本 泰誠;岩木 宏明;長谷川喜衛第21回 関西大学先端科学技術シンポジウムパネルNo. 932017年1月 19日
学会発表ピぺリジン分解菌の分離と分解系遺伝子の解析査読無その他共著山本 泰誠;岩木 宏明;長谷川 喜衛2016年度(第68回)日本生物工学会大会2016年9月 30日2016年度(第68回)日本生物工学会大会富山
オーガナイザ第68回日本生物工学会大会シンポジウム:学会活動が先導する実用化研究・技術~学会は産官学の出会いの場となれるか~査読無その他共著中澤 昌美;岩木 宏明;大橋 正孝;小高 敦史第68回 日本生物工学会大会(2016)2016年9月 29日第68回 日本生物工学会大会(2016)
学会発表Burkholderia sp. KU-46 株の 2,4-ジニトロフェノール分 解系遺伝子の解析査読無その他共著小早 希;岩木 宏明;長谷川喜衛日本農芸化学会 2016年度(平成28年度)大会2016年3月 28日札幌
学会発表Corynebacterium cyclohexanicum MU株のシクロヘキサンカルボン酸分解系遺伝子の解析査読無その他共著佐藤ゆう;岩木 宏明;長谷川喜衛日本農芸化学会 2016年度(平成28年度)大会2016年3月 28日札幌
学会発表海洋性キシレン分解菌の分離と解析査読無その他共著寺垣内将也;岩木 宏明;長谷川喜衛日本農芸化学会 2016年度(平成28年度)大会2016年3月 28日
論文The oxygenating constituent of 3,6-diketocamphane monooxygenase from the CAM plasmid of Pseudomonas putida: the first crystal structure of a type II Baeyer–Villiger monooxygenase査読有学術雑誌国際共著Michail N. Isupov;Ewald Schröder;Robert P. Gibson;Jean Beecher;Giuliana Donadio;Vahid Saneei;Stephlina A. Dcunha;Emma J. McGhie;Christopher Sayer;Colin F. Davenport;Peter C. Lau;Yoshie Hasegawa;Hiroaki Iwaki;Maria Kadow;Kathleen Balke;Uwe T. Bornscheuer;Gleb Bourenkov;Jennifer A. LittlechildActa Crystallographica Section D BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY71(11), 2344-23532015年11月 10.1107/S1399004715017939
学会発表Burkholderia sp. KU-64株の2,6-ジニトロフェノール分解系の解析査読無その他共著小早希;岩木宏明;長谷川喜衛;;日本防菌防黴学会 第42回年次大会1Pp-522015年9月 1日千里ライフサイエンスセンター
学会発表Pseudomonas sp. HI-70株のシクロペンタデカノール分解系の解析査読無その他共著佐藤ゆう;岩木宏明;長谷川喜衛;日本防菌防黴学会 第42回年次大会1Pp-542015年9月 1日千里ライフサイエンスセンター
学会発表海洋性細菌 Marinobacter sp. KU31E株のトルエン分解系遺伝子の解析査読無その他共著寺垣内将也;長谷川喜衛;岩木宏明;第17回マリンバイオテクノロジー学会大会O-1−132015年5月 31日東京海洋大学品川キャンパス
国際学会Extending the Kynurenine Pathway to an Aldehyde Disarming Enzyme: Mechanistic Study of Bacterial AMSDH and Identification of the Correct Human Enzyme査読無学術雑誌共著H. Iwaki;L. Huo;F. Liu;B. Andi;S. Esaki;H. Iwaki;Y. Hasegawa;A.M. Orville;A. LiuThe FASEB Journal29(1) Supplement 573.32015年3月 30日American Society for Biochemistry and Molecularbiology 2015 Annual meetingBoston, MA
学会発表2,6-ジニトロフェノール分解菌Burkholderia sp. KU-64株の分離と分解系遺伝子の解析査読無その他共著小早希;岩木宏明;長谷川喜衛;日本農芸化学会2015年度大会2C31p122015年3月 27日岡山
学会発表海洋性フタル酸ジエチルヘキシル分解菌の分離と分解系遺伝子の解析査読無その他共著小西健太;岩木宏明;長谷川喜衛;日本農芸化学会2015年度大会2C31p142015年3月 27日岡山
学会発表Pseudomonas sp. HI-70の大環状アルコール分解系の解析査読無その他共著佐藤ゆう;岩木宏明;長谷川喜衛;日本農芸化学会2015年度大会2C31a142015年3月 27日岡山
論文Crystallographic and Spectroscopic Snapshots Reveal a Dehydrogenase in Action査読有学術雑誌国際共著L. Huo;I. Davis;F. Liu;B. Andi;S. Esaki ;H. Iwaki;Y. Hasegawa;A. Orville;A. Liu;Nature Communications6(5935):1-102015年1月 7日doi:10.1038/ncomms6935
論文Human α-amino-β-carboxymuconate-ε-semialdehyde decarboxylase (ACMSD): A structural and mechanistic unveiling査読有学術雑誌国際共著L. Huo;F. Liu;H. Iwaki;T. Li;Y. Hasegawa;A. Liu;;;;PROTEINS: Structure, Function, and Bioinformatics83:178–1872015年1月
論文Substrate profiling of cyclohexylamine oxidase and its mutants reveals new biocatalytic potential in deracemization of racemic amines査読有学術雑誌国際共著G. Li; J. Ren;H. Iwaki;D. Zhang;Y. Hasegawa;Q. Wu;J. Feng;P. C. K. Lau;D. Zhu;Appl. Microbiol. Biotechnol.98: 1681-16892014年4月
論文Isolation and characterization of marine nonylphenol-degrading bacteria and description of Pseudomaricurvus alkylphenolicus gen. nov., sp. nov.査読有学術雑誌共著H. Iwaki;M. Fujioka;Y. Hasegawa;Curr. Microbiol.68:167-1732014年2月 doi: 10.1007/s00284-013-0455-x
論文Characterization of CpdC, a large-ring lactone hydrolyzing enzyme from Pseudomonas sp. strain HI-70, and its use as a fusion tag facilitating overproduction of proteins in Escherichia coli査読有学術雑誌国際共著Y. Xu;S. Grosse;H. Iwaki;Y. Hasegawa;P.C.K. Lau;;;;Appl. Environ. Microbiol.79(22), 7091-71002013年11月
学会発表Pseudomonas fluorescens KU-7 株の2-ニトロ安息香酸走化性の代謝依存性査読無その他共著藤岡諒;岩木宏明;長谷川喜衛;2013年度 日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部および日本ビタミン学会近畿・中国四国・九州沖縄地区合同大会2013年9月 6日2013年度 日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部および日本ビタミン学会近畿・中国四国・九州沖縄地区合同大会県立広島大学(広島)
学会発表海洋性細菌のトルエン分解系遺伝子の解析査読無その他共著國頭一平;岩木宏明;長谷川喜衛;;2013年度 日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部および日本ビタミン学会近畿・中国四国・九州沖縄地区合同大会2013年9月 6日2013年度 日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部および日本ビタミン学会近畿・中国四国・九州沖縄地区合同大会県立広島大学(広島)
論文Isolation and characterization of a marine cyclohexylacetate-degrading bacterium Lutimaribacter litoralis sp. nov., and reclassification of Oceanicola pacificus as Lutimaribacter pacificus comb. nov.査読有学術雑誌共著H. Iwaki;N. Yasukawa;M. Fujioka;K. Takada;Y. Hasegawa;Curr. Microbiol.66(6), 588-5932013年6月
論文Camphor pathway redux: functional recombinant expression of 2,5- and 3,6-diketocamphane monooxygenases of Pseudomonas putida ATCC 17453 with their cognate flavin reductase catalyzing Baeyer-Villiger reactions査読有学術雑誌国際共著H. Iwaki;S. Grosse;H. Bergeron;H. Leisch;K. Morley;Y. Hasegawa;P.C.K. Lau;Appl. Environ. Microbiol.79(10), 3282-32932013年5月
研究報告環境アポトジェンを含む環境汚染物質の作用動態解析と化学生態学的防除法の開発プロジェクト査読無大学・研究所等紀要共著土戸哲明;池内俊彦;上里新一;下家浩二;吉田宗弘;福永健治;安原裕紀;長谷川喜衛;老川典夫;松村吉信;岩木宏明;;技苑136, 3-102013年3月 31日
論文Structural analysis of a novel cyclohexylamine oxidase from Brevibacterium oxydans IH-35A査読有学術雑誌国際共著I.A. Mirza;D. Burke;B. Xiong;H. Iwaki;Y. Hasegawa;S. Grosse;P. Lau;A. Berghuis;PLOS ONE8(3), e600722013年3月 26日
学会発表Pseudomonas fluorescens KU-7 株の2-ニトロ安息 香酸に対する走化性査読無その他共著藤岡 諒;岩木宏明;長谷川喜衛;日本農芸化学会2013年度大会3C11a052013年3月 26日日本農芸化学会2013年度大会仙台
学会発表海洋性カンファー分解菌の分離とBaeyer-Villiger monooxygenase 遺伝子の取得査読無その他共著安川直希;岩木宏明;長谷川喜衛;;日本農芸化学会2013年度大会2B24p132013年3月 25日日本農芸化学会2013年度大会仙台
研究報告3-ヒドロキシルアントラニル酸の生産を目的とした 2-ニトロ安息香酸分解系の解析 査読無その他共著藤岡 諒;岩木宏明;長谷川喜衛;第17回関西大学先端科学技術シンポジウム2013年1月 29日第17回関西大学先端科学技術シンポジウム関西大学, 吹田
研究報告海洋性細菌による芳香族化合物の分解 査読無その他共著高田健吾;岩木宏明;長谷川喜衛;第17回関西大学先端科学技術シンポジウム2013年1月 29日第17回関西大学先端科学技術シンポジウム関西大学, 吹田
学会発表Cupriavidus sp. KU-41株の2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子の機能解析査読無その他共著藤岡諒;福島健斗; 岩木宏明;長谷川喜衛;第64回日本生物工学会大会 2012年10月 24日第64回日本生物工学会大会 神戸ポートピアホテル(兵庫県)
学会発表Pseudomonas fluorescens KU-7株の2-ニトロ安息香酸に対する走化性査読無その他共著藤岡諒;岩木宏明;長谷川喜衛;;日本農芸化学会関西支部会2012年9月 29日日本農芸化学会関西支部会2012年度大会京都学園大学
論文Evidence for a dual role of an active site histidine in α-amino-β-carboxymuconate-ε-semialdehyde decarboxylase査読有学術雑誌国際共著L. Huo;A.J. Fielding;Y. Chen;T. Li;H. Iwaki;J.P. Hosle;L. Chen;Y. Hasegawa;L. Que;A. Liu;Biochemistry51(29), 5811-58212012年7月
論文Tropicibacter phthalicus sp. nov., a phthalate-degrading bacterium from seawater査読有学術雑誌共著H. Iwaki;A. Nishimura;Y. Hasegawa;Curr. Microbiol.64(4), 392-3962012年4月
論文Cloning, Baeyer-Villiger biooxidations, and structures of the camphor pathway 2-oxo-Δ3-4,5,5-trimethylcyclopentenylacetyl-Coenzyme A monooxygenase of Pseudomonas putida ATCC 17453査読有学術雑誌国際共著H. Leisch;R. Ti;S. Grosse;K. Morley;H. Bergeron;M. Cygler;H. Iwaki;Y. Hasegawa;P.C.K. Lau;;Appl. Environ. Microbiol.78(7), 2200-22122012年4月
研究報告環境アポトジェンを含む環境汚染物質の作用動態解析と化学生態学的防除法の開発プロジェクト査読無大学・研究所等紀要共著土戸哲明;池内俊彦;上里新一;下家浩二;吉田宗弘;福永健治;安原裕紀;長谷川喜衛;老川典夫;松村吉信;岩木宏明;技苑134, 3-112012年3月 31日
学会発表Burkholderia sp. KU-46株の2,4-ジニトロフェノール分解系遺伝子群の取得査読無その他共著高田健吾 (D);岩木宏明;長谷川喜衛;日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会2012年3月 25日日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会京都女子大学
学会発表海洋性細菌におけるフタル酸分解系遺伝子の解析査読無その他共著西村彩香 (D);岩木宏明;長谷川喜衛;;日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会2012年3月 24日日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会京都女子大学
学会発表海洋性細菌Marinobacter sp. E-31株によるトルエンの分解査読無その他共著城谷達也 (D);岩木宏明;長谷川喜衛;日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会2012年3月 24日日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会京都女子大学
学会発表海洋性アルキルフェノール分解菌の分離と菌学的諸性質査読無その他共著藤岡諒 (D);高田健吾 (D);安川直希 (B);岩木宏明;長谷川喜衛;日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会2012年3月 24日日本農芸化学会2012年度(平成24年度)大会京都女子大学
論文Isolation and characterization of marine bacteria capable of utilizing phthalate査読有学術雑誌共著H. Iwaki;A. Nishimura (D);Y. Hasegawa;World J. Microbiol. Biotechnol.28(3), 1321-13252012年3月
研究報告海洋からの環境アポトジェン分解菌の単離と解析査読無その他単著岩木宏明;第16回 関西大学 先端科学技術シンポジウム2012年1月 24日第16回 関西大学 先端科学技術シンポジウム関西大学, 吹田
論文Cyclohexylamine oxidase as useful biocatalyst for the kinetic resolution and deracemization of amines 査読有学術雑誌国際共著H. Leisch (BRI/NRCC);S. Grosse (BRI/NRCC);H. Iwaki;Y. Hasegawa;PCK. Lau (BRI/NRCC);;Can. J. Chem.90(1), 39-452012年1月
論文Maricurvus nonylphenolicus gen. nov., sp. nov., a nonylphenol-degrading bacterium isolated from seawater査読有学術雑誌共著Hiroaki Iwaki;Kengo Takada (D);Yoshie Hasegawa;FEMS Microbiol. Lett.327(2),142-1472012年1月
学会発表海洋性フタル酸資化性菌の分離と解析査読無その他共著西村彩香(D);岩木宏明;長谷川喜衛;;日本防菌防黴学会 第 38 回年次大会2011年8月 31日日本防菌防黴学会 第 38 回年次大会千里ライフサイエンスセンター,豊中
学会発表海洋性細菌によるトルエンの分解査読無その他共著城谷達也(D);岩木宏明;長谷川喜衛;日本防菌防黴学会 第 38 回年次大会2011年8月 31日日本防菌防黴学会 第 38 回年次大会千里ライフサイエンスセンター,豊中
学会発表海洋性細菌によるフェノールの分解査読無その他共著高田健吾(D);岩木宏明;長谷川喜衛;日本防菌防黴学会 第 38 回年次大会2011年8月 30日日本防菌防黴学会 第 38 回年次大会千里ライフサイエンスセンター,豊中
学会発表海洋性細菌による芳香族化合物の分解査読無その他共著城谷達也(D);岩木宏明;長谷川喜衛;日本農芸化学会2011年度大会2011年3月 27日日本農芸化学会2011年度大会京都女子大学
学会発表海洋性フェノール分解菌の単離と解析査読無その他共著高田健吾(D);岩木宏明;長谷川喜衛;;日本農芸化学会2011年度大会2011年3月 27日日本農芸化学会2011年度大会京都女子大学
学会発表海洋性細菌によるフタル酸の分解査読無その他共著西村彩香(D);岩木宏明;長谷川喜衛;日本農芸化学会2011年度大会2011年3月 27日日本農芸化学会2011年度大会京都女子大学
学会発表海洋性シクロヘキシル酢酸分解菌の分離と特性査読無その他共著斉藤潤(D);岩木宏明;長谷川喜衛;日本農芸化学会2011年度大会2011年3月 27日日本農芸化学会2011年度大会京都女子大学
研究報告環境アポトジェンを含む環境汚染物質の作用動態解析と化学生態学的防除法の開発プロジェクト査読無大学・研究所等紀要共著土戸哲明;池内俊彦;上里新一;下家浩二;吉田宗弘;福永健治,;安原裕紀;長谷川喜衛;老川典夫;松村吉信;岩木宏明;技苑132, 3-112011年3月
学会発表シクロヘキシル酢酸分解菌の単離と解析査読無その他共著斉藤潤(D);岩木宏明;長谷川喜衛;日本農芸化学会2010年度関西支部大会2010年10月 3日日本農芸化学会2010年度関西支部大会近畿大学農学部
国際学会The enzymatic oxidation of ketones and amines: a tale of two newly cloned classes of biocatalyst査読無その他共著H Leisch (BRI/NRCC);S Grosse (BRI/NRCC);H Bergeron (BRI/NRCC);H Iwaki;Y Hasegawa;PCK Lau (BRI/NRCC);3rd International Symposium on Green Processing in the Pharmaceutical & Fine Chemical Industries2010年9月 30日3rd International Symposium on Green Processing in the Pharmaceutical & Fine Chemical IndustriesUniversity of Massachusetts Boston, Boston, Massachusetts, USA
総説Sustained Development in Baeyer-Villiger Biooxidation Technology査読有その他共著PCK Lau (BRI/NRCC);H Leisch (BRI/NRCC);BJ Yachnin (BRI/NRCC);IA Mirza (McGill Univ.);AM Berghuis (McGill Univ.);H Iwaki;Y Hasegawa;;ACS Symposium series: Green Polymer Chemistry: Biocatalysis and BiomaterialsVolume 1043 Chapter 24, 343-3722010年8月 11日
研究報告環境アポトジェンを含む環境汚染物質の作用動態解析と化学生態学的防除法の開発プロジェクト査読無大学・研究所等紀要共著土戸哲明,;池内俊彦;上里新一;下家浩二;吉田宗弘;福永健治;安原裕紀;長谷川喜衛;老川典夫;松村吉信;岩木宏明;技苑130, 3-102010年3月
学会発表新規2-ニトロ安息香酸分解菌の単離と分解系遺伝子の構造解析共著福島健斗;岩木宏明;長谷川喜衛;;日本微生物生態学会第25回大会P-1542009年11月 22日日本微生物生態学会第25回大会
学会発表Pseudomonas sp. HI-70 株のシクロドデカノール分解系遺伝子の取得と解析査読無その他共著石破優;福島健斗;宮下修治;岩木宏明;長谷川喜衛;2009年度日本農芸化学会関西・中国・西日本支部、日本栄養・食糧学会九州・沖縄支部および日本食品化学工学会西日本支部合同沖縄大会E06p2009年10月 31日
学会発表新規シクロヘキシル酢酸分解菌の単離と遺伝子解析その他共著宮下修治;石破優;福島健斗;岩木宏明;長谷川喜衛;;;2009年度日本農芸化学会関西・中国・西日本支部、日本栄養・食糧学会九州・沖縄支部および日本食品化学工学会西日本支部合同沖縄大会E07p2009年10月 31日2009年度日本農芸化学会関西・中国・西日本支部、日本栄養・食糧学会九州・沖縄支部および日本食品化学工学会西日本支部合同沖縄大会
学会発表Cupriavidus sp. KU-41 株の2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子の構造解析その他共著福島健斗;石破優;宮下修治;岩木宏明;長谷川喜衛;2009年度日本農芸化学会関西・中国・西日本支部、日本栄養・食糧学会九州・沖縄支部および日本食品化学工学会西日本支部合同沖縄大会E08p2009年10月 31日2009年度日本農芸化学会関西・中国・西日本支部、日本栄養・食糧学会九州・沖縄支部および日本食品化学工学会西日本支部合同沖縄大会
学会発表Burkholderia terrae KU-15 株の2- ニトロ安息香酸分解系遺伝子の解析共著岡村 憲治;岩木宏明;長谷川喜衛;日本生物工学会学会第61回大会p.140、2Ja112009年9月 24日日本生物工学会学会第61回大会
学会発表3-ヒドロキシアントラニル酸の生産を目的とした2-ニトロ安息香酸分解系の解析共著福島健斗;岡村憲治;岩木宏明;長谷川喜衛;日本防菌防黴学会第36 回年次大会p.84、14Pp-412009年9月 14日日本防菌防黴学会第36 回年次大会
論文Crystal structures of cyclohexanone monooxygenase reveal complex domain movements and a sliding cofactor査読有学術雑誌共著I. Ahmad Mirza;Brahm J. Yachnin;Shaozhao Wang;Stephan Grosse;Helene Bergeron;Akihiro Imura;Hiroaki Iwaki;Yoshie Hasegawa;Peter C. K. Lau;Albert M. Berghuis;J. Am. Chem. Soc. 131(25), 8848-88542009年7月
研究報告環境アポトジェンを含む環境汚染物質の作用動態解析と化学生態学的防除法の開発プロジェクト査読無大学・研究所等紀要共著土戸哲明;池内俊彦;下家浩二;上里新一;吉田宗弘;福永健治;安原裕紀;長谷川喜衛;岩木宏明;老川典夫;松村吉信;技苑128, 3-82009年3月
研究報告環境汚染物質の微生物分解査読無その他単著岩木宏明;;第13回関西大学先端科学技術シンポジウム2009年1月 15日第13回関西大学先端科学技術シンポジウム関西大学
学会発表Burkholderia terrae KU-15株の2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子の解析査読無その他共著岡村憲治(D);岩木宏明;長谷川喜衛;2008年度日本農芸化学会関西支部大会2008年9月 13日2008年度日本農芸化学会関西支部大会京都学園大学
論文Isolation and characterization of new cyclohexylacetic acid-degrading bacteria査読有学術雑誌共著Hiroaki Iwaki;Emiko Nakai;Shota Nakamura;Yoshie Hasegawa;Curr Microbiol57(2), 107-1102008年8月 英文学術研究助成基金 20060401-200703
論文Degradation of monohydroxylated benzoates by strain KUFI-6N of the yeast-like fungus Exophiala jeanselmei査読有学術雑誌共著Hiroaki Iwaki;Tao Zhang;Yoshie Hasegawa;World J Microbiol Biotechnol24(2): 289-2902008年1月 19日英文学術研究助成基金
論文Isolation and characterization of a new 2,4-dinitrophenol-degrading bacterium Burkholderia sp. strain KU-46 and its degradation pathway査読有学術雑誌共著Hiroaki Iwaki;Kazuya Abe;Yoshie Hasegawa;FEMS Microbiol. Lett.274(1):112-1172007年9月 英文学術研究助成基金 20060401-200703
学会発表Pseudomonas fluorescens KU-7株の2−ニトロ安息香酸分解系遺伝子の全容査読無その他共著石原俊(D);岩木宏明;長谷川喜衛;環境バイオテクノロジー学会 2007年度大会2007年6月 環境バイオテクノロジー学会 2007年度大会大阪大学
学会発表シクロヘキシル酢酸分解菌の分離査読無その他共著中村将太(D);岩木宏明;長谷川喜衛;環境バイオテクノロジー学会 2007年度大会2007年6月 環境バイオテクノロジー学会 2007年度大会大阪大学
国際学会Broad Substrate Spectrum and Crystal Structures of a New Baeyer-Villiger Cyclohexanone Monooxygenase of Rhodococcus Origin査読無その他国際共著S. Wang;A. Mirza;B. Yachnin;A. Berghuis;H. Iwaki;Y. Hasegawa;A. Imura;S. Grosse;H. Bergeron;P.C.K. Lau;90th Canadian Chemistry Conference and Exhibition in Winnipeg, Manitoba2007年5月 27日90th Canadian Chemistry Conference and Exhibition in Winnipeg, Manitoba英文
論文Characterization of a Pseudomonad 2-Nitrobenzoate Nitroreductase and its Catabolic Pathway Associated 2-Hydroxylaminobenzoate Mutase and a Chemoreceptor Involved in 2-Nitrobenzoate Chemotaxis査読有学術雑誌国際共著HIROAKI IWAKI;TAKAMICHI MURAKI;SHUN ISHIHARA;YOSHIE HASEGAWA;KATHRYN N. RANKIN;TRAIAN SULEA;JASON BOYD;PETER C.K. LAU;J. Bacteriol.189巻9号 3502-3514頁 (with cover photograph)2007年5月 英文Pseudomonas fluorescens strain KU-7 is a prototype microorganism that metabolizes 2-nitrobenzoate (2-NBA) via the formation of 3-hydroxyanthranilate (3-HAA), a known antioxidant and reductant.
The initial two steps leading to the sequential formation of 2-hydroxylaminobenzoate (2-HABA) and 3-HAA are catalyzed by a NADPH-dependent 2-nitrobenzoate nitroreductase (NbaA) and 2-HABA mutase (NbaB), respectively.
The 216-amino acid protein NbaA is 78% identical to a plasmid-encoded hypothetical conserved protein of Polaromonas strain JS666; structurally it belongs to the homodimeric NADH:FMN oxidoreductase-like fold family.
Structural modeling of complexes with the flavin, coenzyme and substrate suggested specific residues contributing to the NbaA catalytic activity, assuming a ping-pong reaction mechanism.
Mutational analysis supports the roles of Asn40, Asp76 and Glu113 predicted to form the binding site for a divalent metal ion implicated in FMN binding, and a role in NADPH binding for the 10-residue insertion in the 5-2 loop. The 181-amino acid sequence of NbaB is 35% identical to the 4-hydroxylaminobenzoate lyases (PnbBs) of various 4-nitrobenzoate assimilating bacteria, e.g., P. putida strain TW3.
Co-expression of nbaB with nbaA in Escherichia coli produced a small amount of 3-HAA from 2-NBA, supporting the functionality of the nbaB gene.
We also showed by gene knockout and chemotaxis assay that nbaY, a chemoreceptor NahY homolog located downstream of the nbaA gene, is responsible for strain KU-7 to be attracted toward 2-NBA. NbaY is the first identified chemoreceptor in nitroaromatic metabolism, and this study completes the gene elucidation of 2-NBA metabolism that is localized within a 24-kb chromosomal locus of strain KU-7.学術研究助成基金 20060401-200703
論文Degradation of 2-Nitrobenzoate by Burkholderia terrae Strain KU-15査読有学術雑誌共著岩木宏明;長谷川喜衛;Biosci. Biotechnol. Biochem.71巻1号 145-151頁2007年1月 英文Bacterial strain KU-15, identified as a Burkholderia terrae by 16S rRNA gene sequence analysis, was one of eleven new isolates that grew on 2-nitrobenzoate as a sole source of carbon and nitrogen. Strain KU-15 was also found to grow on anthranilate, 4-nitrobenzoate, and 4-aminobenzoate. Whole cells of strain KU-15 were found to accumulate ammonia in the medium indicating that the degradation of 2-nitrobenzoate proceeds through a reductive route. Metabolite analyses by high-performance liquid chromatograph indicated that 3-hydroxyanthranilate, anthranilate, and catechol are intermediates of 2-nitrobenzoate metabolism in strain KU-15. Enzyme studies suggested that 2-nitrobenzoate degradation occurs via the formation of 2-hydroxylaminobenzoate and pathway branches at this point to form two different aromatic intermediates: anthranilate and 3-hydroxyanthranilate. PCR amplifications and DNA sequencing revealed DNA fragments encoding a polypeptide homologous to 2-amino-3-carboxymuconate 6-semialdehyde decarboxylase and anthranilate 1,2-dioxygenase.学術研究助成基金 200504-200603
学会発表Pseudomonas由来の2-アミノ-3-カルボキシムコン酸-6-セミアルデヒドデカルボキシラーゼの金属依存性査読無その他共著石原俊(D);長谷川喜衛;岩木宏明;平成18年度日本農芸化学会関西支部大会2006年10月 1日平成18年度日本農芸化学会関西支部大会京都工芸繊維大学
学会発表Exophiala jeanselmei KUFI-6N株による芳香族化合物の分解査読無その他共著張涛(D);長谷川喜衛;岩木宏明;平成18年度日本農芸化学会関西支部大会2006年10月 1日平成18年度日本農芸化学会関西支部大会京都工芸繊維大学
学会発表Rhodococcus sp. KU-J株によるニトロシクロヘキサンの分解査読無その他共著島田優輔(D);長谷川喜衛;岩木宏明;平成18年度日本農芸化学会関西支部大会2006年10月 1日平成18年度日本農芸化学会関西支部大会京都工芸繊維大学
学会発表Pseudomonas fluorescens KU-7株の2-ニトロ安息香酸に対する走化性査読無その他共著石原俊(D);岩木宏明;長谷川喜衛;平成18年度日本生物工学会大会2006年9月 11日平成18年度日本生物工学会大会大阪大学豊中キャンパス
論文α -Amino- β -Carboxymuconic- ε -Semialdehyde Decarboxylase (ACMSD) Is a New Member of the Amidohydrolase Superfamily査読有学術雑誌国際共著Tingfeng Li;Hiroaki Iwaki;Rong Fu;Yoshie Hasegawa;Hong Zhang;Aimin Liu;Biochemistry45(21):6628-66342006年5月 30日英文The enzymatic activity of Pseudomonas fluorescens α -Amino- β -Carboxymuconic- ε -Semialdehyde decarboxylase (ACMSD) is critically dependent on a transition metal ion [Li, T., Walker, A. L., Iwaki, H., Hasegawa, Y., and Liu, A. (2005) J. Am. Chem. Soc. 127, 12282-12290]. Sequence analysis in this study further suggests that ACMSD belongs to the amidohydrolase superfamily, whose structurally characterized members comprise a catalytically essential metal cofactor. To identify ACMSD's metal ligands and assess their functions in catalysis, a site-directed mutagenesis analysis was conducted. Alteration of His-9, His-177, and Asp-294 resulted in a dramatic loss of enzyme activity, substantial reduction of the metal-binding ability, and an altered metallocenter electronic structure. Thus, these residues are confirmed to be the endogenous metal ligands. His-11 is implicated in metal binding because of the strictly conserved HxH motif with His-9. Mutations at the 228 site yielded nearly inactive enzyme variants H228A and H228E. The two His-228 mutant proteins, however, exhibited full metal-binding ability and a metal center similar to that of the wild-type enzyme as shown by EPR spectroscopy. Kinetic analysis on the mutants indicates that His-228 is a critical catalytic residue along with the metal cofactor. Since the identified metal ligands and His-228 are present in all known ACMSD sequences, it is likely that ACMSD proteins from other organisms contain the same cofactor and share similar catalytic mechanisms. ACMSD is therefore the first characterized member in the amidohydrolase superfamily that represents a C-C breaking activity.
論文Pseudomonad Cyclopentadecanone Monooxygenase Displaying an Uncommon Spectrum of Baeyer-Villiger Oxidations of Cyclic Ketones査読有学術雑誌国際共著Hiroaki Iwaki;Shaozhao Wang;Stephan Grosse;Helene Bergeron;Ayako Nagahashi;Jittiwud Lertvorachon;Jianzhong Yang;Yasuo Konishi;Yoshie Hasegawa;;Peter C. K. Lau;Appl. Enviorn. Microbiol.72(4):2707-27202006年4月 英文Baeyer-Villiger monooxygenases (BVMOs) are biocatalysts that offer the prospect of high chemo-, regio-, and enantioselectivity in the organic synthesis of lactones or esters from a variety of ketones. In this study, we have cloned, sequenced, and overexpressed in Escherichia coli a new BVMO, cyclopentadecanone monooxygenase (CpdB or CPDMO), originally derived from Pseudomonas sp. strain HI-70. The 601-residue primary structure of CpdB revealed only 29% to 50% sequence identity to those of known BVMOs. A new sequence motif, characterized by a cluster of charged residues, was identified in a subset of BVMO sequences that contain an N-terminal extension of 60 to 147 amino acids. The 64-kDa CPDMO enzyme was purified to apparent homogeneity, providing a specific activity of 3.94 ?mol/min/mg protein and a 20% yield. CPDMO is monomeric and NADPH dependent and contains 1 mol flavin adenine dinucleotide per mole of protein. A deletion mutant suggested the importance of the N-terminal 54 amino acids to CPDMO activity. In addition, a Ser261Ala substitution in a Rossmann fold motif resulted in an improved stability and increased affinity of the enzyme towards NADPH compared to the wild-type enzyme (Km = 8 ?M versus Km = 24 ?M). Substrate profiling indicated that CPDMO is unusual among known BVMOs in being able to accommodate and oxidize both large and small ring substrates that include C11 to C15 ketones, methyl-substituted C5 and C6 ketones, and bicyclic ketones, such as decalone and ?-tetralone. CPDMO has the highest affinity (Km = 5.8 ?M) and the highest catalytic efficiency (kcat/Km ratio of 7.2 x 105 M?1 s?1) toward cyclopentadecanone, hence the Cpd designation. A number of whole-cell biotransformations were carried out, and as a result, CPDMO was found to have an excellent enantioselectivity (E > 200) as well as 99% S-selectivity toward 2-methylcyclohexanone for the production of 7-methyl-2-oxepanone, a potentially valuable chiral building block. Although showing a modest selectivity (E = 5.8), macrolactone formation of 15-hexadecanolide from the kinetic resolution of 2-methylcyclopentadecanone using CPDMO was also demonstrated.
研究報告Pseudomonas fluorescens KU-7株における2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子の全体像査読無その他共著長谷川喜衛;村木孝充(D);岩木宏明;第10回関西大学先端科学技術シンポジウム2006年1月 第10回関西大学先端科学技術シンポジウム関西大学
学会発表Burkholderia sp. KU-46株による2,4-ジニトロフェノールの分解査読無その他共著阿部和也(D);岩木宏明;長谷川喜衛;平成17年度日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部合同大会2005年9月 30日平成17年度日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部合同大会大阪大学
学会発表Burkholderia sp. KU-15株による2-ニトロ安息香酸の分解査読無その他共著世羅俊成(D);岩木宏明;長谷川喜衛;平成17年度日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部合同大会2005年9月 30日平成17年度日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部合同大会大阪大学
論文Kinetic and Spectroscopic Characterization of ACMSD from Pseudomonas fluorescens Reveals a Pentacoordinate Mononuclear Metallocofactor査読有学術雑誌国際共著Tingfeng Li;Antoinette L. Walker;Hiroaki Iwaki;Hong Zhang;Yoshie Hasegawa;;Aimin Liu;Journal of the American Chemical Society127巻35号 12282-12290頁2005年9月 7日英文The enzyme 2-amino-3-carboxymuconate-6-semialdehyde decarboxylase (ACMSD) plays an important role in two metabolic events: the kynurenine pathway present primarily in mammals and the 2-nitrobenzoic acid pathway in microorganisms. The step catalyzed by ACMSD determines the
flow of metabolic intermediates to either acetyl CoA or quinolinic acid in these pathways. Previous investigations of this enzyme failed to reveal the conserved protein sequence motifs
and the cofactor critical for the enzyme activity. In this study, multiple sequence alignment and protein database search suggest that ACMSD is most closely related to dihydroorotase of the amidohydrolase superfamily with a TIM-barrel fold. ACMSD isolated from Pseudomonas fluorescens requires divalent metal such as Co(II), Fe(II), Cd(II), or Mn(II) for catalytic activity. On the other hand, Cu(II), Zn(II), or Ca(II)/Mg(II) ions are not able to activate the metal-free enzyme, either in the absence or presence of 5 mM reduced glutathione. When different metal ion reconstituted ACMSD is used, the kinetic constant Km varies. Ultimately, these results suggest that ACMSD is a metaldependent enzyme and the metallocenter plays a catalytic role in the non-oxidative C-C bond cleavage. We propose that ACMSD is a new member in the amidohydrolase superfamily, representing a new metal-dependent activity.
論文Cloning and sequence analysis of the 4-hydroxybenzoate 3-hydroxylase gene from a cyclohexanecarboxylate-degrading gram-positive bacterium, ”Corynebacterium cyclohexanicum” strain ATCC 51369査読有学術雑誌共著Hiroaki Iwaki;Hiroshi Saji;Kazuya Abe;Yoshie Hasegawa;Microbes and Environments20/3 144-1502005年9月 英文A DNA fragment that carries the gene encoding 4-hydroxybenzoate 3-hydroxylase (pobA) together with genes encoding a potential regulator (pobR) and a potential transporter (pobK) was cloned from ”Corynebacterium cyclohexanicum” strain ATCC 51369, which is herein reclassified as belonging to the genus Arthrobacter. Nucleotide sequencing revealed that the deduced amino acid sequence encoded by the Arthrobacter pobA gene exhibits 42.0-46.7% identity with that of gram-negative bacteria. The gene organization of the pob cluster differs from that of gram-negative bacteria. The pobA gene product (PobA), expressed in Escherichia coli, preferred NADH over NADPH similar to 4-hydroxybenzoate 3-hydroxylase of ATCC 51369. The Arthrobacter pobA gene was inactivated by insertion of pK19mob. The resultant mutant strain, POBA1, grew on neither cyclohexanecarboxylate nor 4-hydroxybenzoate. These results strongly suggest that the cloned pobA gene plays an essential role in the catabolism not only of 4-hydroxybenzoate but also of cyclohexanecarboxylate in strain ATCC 51369
論文Degradation of cyclopentanol by Trichosporon cutaneum strain KUY-6A査読有学術雑誌共著Hiroaki Iwaki;Hiroshi Saji;Emiko Nakai;Yoshie Hasegawa;Microbes and Environments19巻3号 241-243頁2004年9月 英文Trichosporon cutaneum strain KUY-6A, a cyclohexanecarboxylic acid-utilizing yeast, was able to grow on cyclopentanol (CPOL) as a sole source of carbon and energy. Growth experiments revealed the strain, KUY-6A, could utilize up to 42 mM of CPOL with an optimum at 24 mM. Optimal growth was found between pH 4.0 to 9.0. The generation time under optimal growth conditions on CPOL was 3.0 h. Analysis indicated that cyclopentanone (CPON) and glutaric acid were intermediates of CPOL metabolism in strain KUY-6A. The results of growth and enzyme experiments are consistent with the degradation of CPOL via CPON, 5-valerolactone, 5-hydroxyvaleric acid, and glutaric acid.
学会発表Ralstonia sp. KUA-1 株によるシクロヘキシル酢酸の分解査読無その他共著中井恵美子(B);佐治洋(D);岩木宏明;長谷川喜衛;平成16年度日本生物工学会大会 2004年9月 平成16年度日本生物工学会大会 名城大学
学会発表Corynebacterium cyclohexanicum MU 株によるCyclohexanecarboxylic acid の分解 査読無その他共著佐治洋(D);永橋文子(D);岩木宏明;長谷川善衛;平成16年度日本農芸化学会大会2004年3月 平成16年度日本農芸化学会大会
学会発表Pseudomonas fluorescens KU-7株の2-ニトロ安息香酸分解系遺伝子のクローニングと解析査読無その他共著村木孝充;岩木宏明;長谷川喜衛;PCK.Lau;平成16年度日本農芸化学会大会2004年3月 平成16年度日本農芸化学会大会
国際会議Biocatalysts and microorganisms as environmental and sustainability toolsその他共著P.C.K.Lau;H.Bergeron;J.Boyd;S.Grosse;S.Z.Wang;J.Z.Yang;K.Rankin;T.Sulea;A.Imura;A.Miyadera;H.Iwaki;T.Muraki;Y.Hasegawa;21世紀COEプログラム「グリーンエネルギー革命による環境再生」第4回国際シンポジウム, 長岡2004年1月 21世紀COEプログラム「グリーンエネルギー革命による環境再生」第4回国際シンポジウム, 長岡和文
総説細菌によるニトロフェノールとニトロ安息香酸の分解査読無大学・研究所等紀要共著岩木宏明;長谷川喜衛;技苑No.116 15~22頁2003年11月 和文
国際学会A REACT-IRTM ANALYSIS OF LAURYL LACTONE PRODUCTION BY CYCLODODECANONE MONOOXYGENASE DERIVED FROM Pseudomonas putida STRAIN HI-70その他共著Ayako Nagahashi;Hiroaki Iwaki;Yoshie Hasegawa;Jianzhong Yang;Stephan Grosse;Helene Bergeron;Jason Boyd;Peter C. K. Lau;Pseudomonas 20032003年9月 Pseudomonas 2003英文ReactIRTM 4000 is a state-of-the-art tool that allows realtime, in-situ analysis of a biotransformation and it can provide a characteristic fingerprint of specific molecular
information that reflects changes in a reaction as a function of time. We have applied this technique to monitor the progress of a Baeyer-Villiger monooxygenase (BVMO) reaction. BVMOs are
flavoproteins and they are nature's alternative to the abiotic Baeyer-Villiger organic reaction transformations of (cyclic) ketones into esters or lactones catalyzed by peracids. The latter chemicals are strong oxidants and can produce undesirable side reactions. BVMO applications
include the synthesis of natural products and
production of chiral building blocks for possible drug synthesis and value-added products. As part of a biocatalyst ”toolkit” development program, we have cloned a cyclododecanone monooxygenase (CDMO)-encoding gene (cdnB) from a soil microorganism, Pseudomonas putida strain HI-70. In a phylogenetic analysis, the predicted amino acid sequence of CDMO is found in a different cluster than that of the majority of the cloned BVMOs (e.g. cyclohexanone monooxygenase [CHMO] of Acinetobacter spp; cyclopentanone monooxygenase [CPMO] of Comamonas sp. NCIMB 9872). CDMO is active towards cyclic ketones, ranging from C10 to C16. This is different from the specificity shown by CHMO or CPMO that favours short-chain cyclic compounds. Using an overexpression clone of cdnB gene (pCD100B) in Escherichia coli strain BL21, the production of lauryl lactone from cyclododecanone was evaluated. ReactIR was found to be an useful monitoring tool in the development of this biocatalytic process. This study includes also a preliminary development of a two-phase bioreactor system that addresses low reactant solubility and product recovery.
国際学会CLONING AND CHARACTERIZATION OF THE INITIAL 2-NITROBENZOATE NITROREDUCTASE AND 2-HYDROXYLAMINOBENZOATE MUTASE ENCODING GENES FOR 2-NITROBENZOATE CATABOLISM IN PSEUDOMONAS FLUORESCENS STRAIN KU-7査読無その他国際共著Takamichi Muraki;Ayako Nagahashi;Masami Taki;Hiroaki Iwaki;Yoshie Hasegawa;Peter C.K. Lau;Pseudomonas 20032003年9月 Pseudomonas 2003英文2-nitrobenzoic acid (2-NBA) via the novel formation of 3-hydroxyanthranilic acid (3-HAA) instead of anthranilate or 2-aminobenzoate as an
intermediate. We previously cloned and analyzed the 3-HAA catabolic gene cluster (nbaEXHJIGFCD), responsible for the conversion of 3-HAA into Krebs cycle intermediate (Muraki et al., Appl. Environ. Microbiol., 69:1564-1572, 2003). In order to identify the initial genes of the nba
pathway, we further screened 24,000 transconjugants and isolated 37 mutants strains that were unable to grow on solid medium containing 2-NBA as a sole source of carbon and energy. DNA regions flanking the transposon in these mutant strains were isolated by Inverse PCR and individual DNA sequences were determined. As a result, we identified two mutant strains, named KUM-19 and KUM-33, in which the potential nbaA and nbaB genes were mutagenized respectively. The predicted primary structure of the nbaAencoded protein was found to have 31% sequence identity to a FMN-binding protein (MTH152, PDB ID: 1EJE) of Methanobacterium thermoautrophicum dH. The predicted amino acid sequence of the nbaB-encoded protein was found to have 34% sequence identity to the 4-hydroxylaminobenzoate lyase (PnbB) of 4-nitrobenzoate assimilating Pseudomonas putida TW3. Pairwise alignment of NbaA and MTH152 sequences indicated the presence of 7 conserved amino acid residues that may be involved in binding of FMN molecule. The nbaA and nbaB ORFs were separately cloned into the IPTG-inducible expression vector pSD80, and crude extracts of transformed E. coli cells were
found to show expression of the expected molecular size as well as the expected activity of 2-nitrobenzoate nitroreductase (NbaA) and 2-
hydroxylaminobenzoate mutase (NbaB). In summary, at least ten catabolic genes and one regulatory gene are necessary for the metabolism of 2-NBA in strain KU-7. Within the 23-kb sequenced locus there are at least 13 other ORFs, many of which remain to be characterized.
論文Monooxygenase-catalysed Baeyer-Villger oxidations: CHMO versus CPMO査読有学術雑誌国際共著S.Wang;M.M.Kayser;H.Iwaki;P.C.K.Lau;Cyclohexanone monooxygenase;Cyclopentanone monooxygenase;Baeyer-villiger oxidations;J. Mol. Cat. B: Enzymatic22巻34号 211頁2003年6月 2日英文Cyclopentanone monooxygenase(CPMO)from Comamonas sp.NCIMB 9872 expressed in E.coli was evaluated as a potential new bioreagent for Baeyer-Villiger oxidations of 4-alkoxy-and halo-substituted cyclohexanones(10 examples).The results were compared with those obtained in oxidations catalyzed by an engineered E.colistrain expressing cyclohexanone monooxygenase(CHMO) from Acinetobacter sp.CPMO was found to have modest to good stereoselectivity and broader substrate acceptability than CHMO.The stereoselectivities of the two enzymes were generally opposite.It appears,therefore,that the two engineered strains can be useful and complementary reagents for enantioselective Baeyer-Villiger oxidations of certain prochiral ketones.
国際学会A ReactIR study of cyclododecanone monooxygenase-catalyzed reaction for lauryl lactone productionその他共著J.Yang;H.Iwaki;H.Bergeron;PCK.Lau;Annual general meeting, Canadian Society of Microbiologists2003年5月 英文
論文Prokaryotic homologs of the eukaryotic 3-hydroxyanthranilate 3,4-dioxygenase and 2-amino-3-carboxymuconate-6-semialdehyde decarboxylase in the degradation pathway of 2-nitrobenzoate by Pseudomonas fluorescens strain KU-7査読有学術雑誌国際共著T.Muraki;M.Taki;Y.Hasegawa;H.Iwaki;P.C.K.Lau;adipic acid;green chemistry;Acinetobacter;gene cloning;Biodegradation;Cyclohexanol;Appl. Enviorn. Microbiol.69巻3号 1564-1572頁2003年3月 英文The 2-nitrobenzoic acid degradation pathway of Pseudomonas fluorescens strain KU-7 proceeds via a novel 3-hydroxyanthranilate intermediate.In this study, we cloned and sequenced a 19-kb DNA locus of strain KU-7 that enocompasses the 3-hydroxyanthranilate meta-cleavage pathway genes.The gene cluster, designated nbaEX HJIGFCDR, is organized tightly and in the same derection.The nbaC and nbaDgene products were found to be novel homologs of the eukaryotic 3-hydroxyanthranilate 3,4-dioxygenase and 2-amino-3carboxymuconate-6semialdehyde decarboxylase, respectively.The NbaC enzyme carries out the oxidation of 3-hydroxyanthranilate to 2-amino-3-
carboxymuconate-6-semialdehyde,while the NbaD enzyme catalyzes the decarboxylation of the latter compound to 2-aminomuconate-6-semialdehyde.The NbaC and NbaD proteins were overexpressed in Escherichia coliand characterized.The substrate specificity of the 23.8-kDa NbaC protein was found to be restricted to 3-hydroxyanthranilate.In E.coli, this enzyme oxidizes 3-hydroxyanthranilate with a specific activity of 8 U/mg of protein.Site-derected mutagenesis experiments revealed the essential role of two conserved histidine residues(His52 and His96)in the NbaC sequence.The NbaC activity is also dependent on the presence of Fe┏sup┓2+┏/sup┓but is inhibited by other metal ions, such as Zn┏sup┓2+┏/sup┓, Cu┏sup┓2+┏/sup┓, and Cd┏sup┓2+┏/sup┓.The NbaD protein was overproduced as a 38.7-kDa protein, and its specific activity towards 2-amino-3-carboxymuconate-6-semialdehyde was 195 U/mg of protein.Further processing of 2-aminomuconate-6-semialdehyde to pyruvic acid and acetyl coenzyme A was predicted to proceed via the activities of NbaE, NbaF, NbaG, NbaH, NbaI, and NbaJ.The predicted amino acid sequences of these proteins are highly homologous to those of the corresponding proteins involved in the metabolism of 2-aminophenol(e.g., AmnCDEFGH in Pseudomonas sp.strain AP-3).
The NbaR-encoding gene is predicted to have a regulatory function of the LysR family type.The function of the product of the small open reading frame, NbaX, like the homologous sequences in the nitrobenzene or 2-aminophenol metabolic pathway, remains elusive.
論文Cyclohexanol biodegradation genes: A pathway of opportunities査読有学術雑誌国際共著H.Iwaki;Y.hasegawa;M.Teraoka;T.Tokuyama;L.Bernard;P.C.K.Lau;Biodegradation;gene cloning;Pseudomonas fluorescens;3-hydroxyanthranilate;2-nitrobenzoic acid;Biocatalysis in Polymer Science, ACS Symposium Series840巻2003年英文We have now determined the complete gene sequence of the cyclohexanol(chn)
degradation pathway in Acinetobacter sp.NCIMB 9871 as well as the putative genes for the β -oxidation of adipic acid to acetyl-CoA and succinyl-CoA.In addition, a new insertion sequence, potentially useful in strain characterization, was identified. Knowledge of the nucleotide sequence of the chn genes was used to construct clones of Escherichia coli that would overproduce the requisite biocatalysts: a flavin monooxygenase(ChnB; cyclohexanone 1,2-monooxygenase [CHMO]), a ring-opening hydrolase (ChnC; ε -caprolactone hydrolase)and three oxido-reductases(ChnA, cyclohexanol dehydrogenase; ChnD, 6-hydroxyhexanoate dehydrogenase;and ChnE,6-oxohexanoate dehydrogenase).Besides the will known application of CHMO as a Baeyer-Villiger biocatalyst that carries out stereoselective oxidations of a wide variety of ketones to the corresponding lactones, potential applications of the Chn biocatalysts in the development of ”green” bioprocesses such as an ”envirocompatible” synthesis of adipic acid are discussed.
特許A gene encoding cyclododecanone monooxygenase共著H.Iwaki;Y.Hasegawa;PCK.Lau;WO03025164, EP1430118, CA24604992003年英文The invention relates to a new strain of Pseudomonas putida (designated as HI-70) and to the isolation, cloning, and sequencing of a cyclododecanone monooxygenase-encoding gene (named cdnB) from said strain. The invention also relates to a new cyclododecanone monooxygenase and to a method of use of the cyclododecanone monooxygenase-encoding gene.
論文Cloning and characterization of a gene cluster involved in cyclopentanol metabolism in Comamonas sp. strain NCIMB 9872 and biotransformations effected by Escherichia coli-expressed cyclopentanone 1,2-monooxygenase査読有学術雑誌国際共著H. Iwaki;Y.Hasegawa.;S.Wang;M.M.Kayser;P.C.K.Lau;Baeyer-Villiger oxidations;Cyclopentanone 1,2-monooxygenase;biotransformations;Cyclopentanol;gene cloning;Comamonas;Appl. Environ. Microbiol.68巻11号 5671-5684頁2002年11月 英文Cyclopentanone 1,2-monooxygenase, a flavoprotein produced by Pseudomonas sp.strain NCIMB 9872 upon induction by cyclopentanol or cyclopentanone(M,Griffin and P.W.Trudgill, Biochem.J.129:595-603,1972),has been utilized as a biocatalyst in Baeyer-Villiger oxidations.To further explore this biocatalytic potential and to discover new genes,we have cloned and sequenced a 16-kb chromosomal locus of strain 9872 that is herein reclassified as belonging to the genus Comamonas.Sequence analysis revealed a cluster of genes and six potential open reading frames designated and grouped in at least four possible transcriptional units as (orf11-orf10-orf9)-(cpnE-cpnD-orf6-cpnC)-(cpnR-cpnB-cpnA)-(orf3-orf4[partial 3' end]).The cpnABCDEgenes encode enzymes for the five-step conversion of cyclopentanol to glutaric acid catalyzed by cyclopentanol dehydrogenase, cyclopentanone 1,2-monooxygenase, a ring-opening 5-valerolactone hydrolase, 5-hydroxyvalerate dehydrogenase, and 5-oxovalerate dehydrogenase,respectively.Inactivation of cpnBby using a lacZ-Kmrcassette resulted in a strain that was not capable of growth on cyclopentanol or cyclopentanoe as a sole carbon and energy source.The presence of σ 54-dependent regulatory elements in front of the divergently transcribed cpnBandcpnCgenes supports the notion that cprR is a regulatory gene of the NtrC type.Knowledge of the nucleotide sequence of the cpn genes was used to construct isopropyl- β -thio-D-galactoside-inducible clones of Escherichia coli cells that overproduce the five enzymes of the cpnpathway.The substrate specificities of CpnA and CpnB were studied in particular to evaluate the potential of these enzymes and establish the latter recombinant strain as a bioreagent for Baeyer-Villiger oxidations.Although frequently nonenantioselective, cyclopentanone 1,2-monooxygenase was found to exhibit a broader substrate range than the related cyclohexanone 1,2-monooxygenase from Acinetobacter sp.strain NCIMB 9871.However, in a few cases opposite enantioselectivity was observed between the two biocatalysts.
論文Baeyer-Villiger oxidations catalyzed by engineered microorganisms:enantioselective synthesis of δ -valerolactones with functionalized chains査読有学術雑誌国際共著S.Wang;G.Chen;M.M.Kayser;H.Iwaki;P.C.K.Lau;Y.Hasegawa;optically pure 2-substituted Cyclopentanones;optically pure lactons;Cyclohexanone monooxygenase;Cyclohexanone monooxygenase;biotransformation;Baeyer-Villger oxidations;Can. J. Chem.80巻6号 613頁2002年6月 英文Abstract: Cyclohexanone monooxygenase(CHMO)from Acinetobacter sp NCIMB 9871 expressed in baker's yeast and in E. coli and cyclopentanone monooxygenase(CPMO)from Comamonas(previously Pseudomonas)sp.NCIMB 9872 expressed in E. coli are new bioreagents for Baeyer-Villiger oxidations.These engineered microorganisms, requiring neither biochemical expertise nor equipment beyond that found in chemical laboratories, were evaluated as reagents for Baeyer-Villiger oxidations of cyclopentanones substituted at the 2-position with polar and nonpolar chains suitable for further modifications.Two such functionalized substrates that can be transformed into highly enantiopure lactones were identifide.The perfomance and the potential of these bioreagents are discussde.
特許Cloning, sequencing, and expression of a Comamonas cyclopentanone 1,2-monooxygenase encoding gene in Escherichia coli共著H.Iwaki;Y.Hasegawa;PCK.Lau;WO0206452, CA24181552002年英文Cyclopentanone 1,2-monooxygenase (CPMO) from Comamonas (previously Pseudomonas) sp. strain NCIMB 9872 carries out the second step of a degradation pathway that allows the bacterium to use cyclopentanol as a sole carbon source for growth. In the present invention there is reported the localization of the CPMO-encoding gene (cpnB) on a 4.3-kb SphI fragment, the determination of its sequence. The 550-amino acid CPMO polypeptide (Mr, 62,111) encoded by the gene was found to have 36.5% identity with the sequence of cyclohexanone 1,2-monooxygenase (CHMO) of Acinetobacter sp. strain NCIMB 9871. The 62-kDa CPMO was expressed in E. coli as an IPTG-inducible protein.
国際学会3-hydroxyanthranilate 3,4-dioxygenase, a novel eukaryotic homolog in the degradation pathway of 2-nitrobenzoate by Pseudomonas fluorescens strain KU-7その他共著T.Muraki;M.Taki;Y.Hasegawa;H.Iwaki;P.C.K.Lau;ASM conference on Biodegradation, Biotransformation and Biocatalysis2001年10月 American Society for Microbiology英文3-hydroxyanthranilate 3,4-dioxygenase, a novel eukaryotic homolog in the degradation pathway of 2-nitrobenzoate by Pseudomonas fluorescens strain KU-7
国際学会Cyclopentanone 1,2-monooxygenase:Old wine, new bottleその他共著H. Iwaki;Y. Hasegawa;S.Wang;M.Kayser;P.C. Lau;ASM conference on Biodegradation, Biotransformation and Biocatalysis2001年10月 ASM conference on Biodegradation, Biotransformation, and Biocatalysis和文Cyclopentanone 1,2-monooxygenase:Old wine, new bottle
国際学会Biodegradation of cycloaliphatic compounds: New genes and opportunitiesその他共著H.Iwaki;Y.Hasegawa;PCK. Lau;Pseudomonas 20012001年9月 Pseudomonas 2001英文
論文Purification and characterization of cyclohexanone 1,2-monooxygenase from Exophiala jeanselmei KUFI-6N査読有学術雑誌共著Hasegawa Y.;Nakai Y.;Tokuyama T.;Iwaki H.;Exophiala jeanselmei;Cyclohexanone monooxygenase;Baeyer-Villger oxidation;Biosci. Biotechnol. Biochem.64号12巻 2696頁2000年12月 英文Baeyer-Villiger cyclohexanone 1,2-monooxygenase(CHMO)was purified 17.1-fold from cell extracts of the fungus Exophiala jeanselmei grown on cyclohexanol to electrophoretically homogeneity by serial chromatographies.The molecular mass of the native enzyme was approximately 74 kDa by gel filtration and SDS-PAGE. Some enzymic characterizations were studied.The NH2-terminal amino acid residues were Ala-Lys-Ser-Leu-Asp-Val-Leu-Ile-Val-Gly-Ala-Gly-Phe-Gly-Gly-Ile-Tyr-Gln-Leu-, with similarity to the bacterial CHMOs of FAD-binding and NADPH-dependent type Baeyer-Villiger monooxygenases.
論文A novel degradation pathway of 2-nitrobenzoate via 3-hydroxyanthranilate in Pseudomonas fluoresens strain KU-7査読有学術雑誌国際共著Y.Hasegawa;T.Muraki;T.Tokuyama;H.Iwaki;M.Tatsuno;P.C.K.Lau;Pseudomonas;nitoroaromatic componud;3-hydroxyanthranilate;biodegradation;FEMS Microbiol. Lett.190巻2号 185頁2000年9月 15日英文A bacterial strain KU-7, identified as a Pseudomonas fluorescens by 16S rDNA sequencing, was one of the 12 new isolates that are able to grow on 2-nitrobenzoate as a sole source of carbon, nitrogen, and energy.Resting cells of KU-7 were found to accumulate ammonia in the medium indecating that degradation of 2-NBA proceeds through a reductive route.Metabolite analyses by thin layer chromatography and high pressure liquid chromatography nidicated that 3-hydroxyanthranilate is an intermediate of 2-nitrobenzoate metabolism in KU-7 cells.This offers an alternative route to 2-nitrobenzoate metabolism since anthranilate (2-aminobenzoate) or catechol were detected as intermediates in other bacteria.Crude extracts of KU-7 cells converted 2-nitrobenzoate to 3-hydroxyanthranilate with oxidation of 2 mol of NADPH.Ring cleavage of 3-hydroxyanthranilate produced a transient yellow product, identified as 2-amino-3-carboxymuconic 6-semialdehyde, that has a maximum abosorbance at 360 nm.The initial enzymes of the 2-nitrobenzoate degradation pathway were found to be inducible since succinate-grown cells produced very low enzyme activities.A pathway for 2-nitrobenzoate degradation in KU-7 was proposed.
国際学会A fistful of BVMOs (Baeyer-Villiger monooxygenase)その他共著H.Iwaki;Y.Hasegawa;T.Tokuyama;A.Imura;H.Bergeron;PCK.Lau;IBC's 5th Annual World Congress on Enzyme Technologies 20002000年2月 IBC's 5th Annual World Congress on Enzyme Technologies 2000英文
論文Cloning and expression of N,N-demethylformamidase gene from Alcaligenes sp.KUFA-1査読有学術雑誌共著Y.Hasegawa;T.Tokuyama;H.Iwaki;N,N-dimethylformamide;DMF;gene cloning;Alcaligenes;N,N-dimethylformamidase;Biosci. Biotechnol. Biochem.63巻12号 2091頁1999年12月 英文N,N-Dimethylformamidase(DMFase) from Alcaligenes sp.Strain KUFA-1, a bacterium that can grow on N,N-dimethylformamide(DMF) as the sole carbon and nitrogen source, catalyzes the first step of the DMF degradation.The DMFase gene dmfA1A2 was cloned in Escherichia coli, and its nucleotides were sequenced.The deduced amino acid sequence of the enzyme consisted of two α -and two β -subunits with 132 and 762 amino acids, respectively, and had little similarity to sequences in protein datebases, including various amidases.The protein may be a new kind of amidase.DMFase activity was detected in E. coli cells tramsformed with an expression plasmid of the cloned DMFase gene.The properties of recombinant DMFase purified from E. coli were identical to those of Alcaligenes DMFase.
論文Identification of a transcriptional activetor (ChnR) and 6-oxohexanoate dehydrogenase (ChnE) in the cyclohexanol catabolic pathway in Acinetobacter sp. NCIMB 9871, and Localization of their encoding genes査読有学術雑誌国際共著H.Iwaki;Y.Hasegawa;M.Teraoka;T.Tokuyama;H.Bergeron;P.C.K.Lau;Acinetobacter;AraC/XylS type;transcriptional activator;Cyclohexanol degradation;Appl. Environ. Microbiol.65巻11号 5158頁1999年11月 英文We identified chnR, a gene encoding an AraC-XylS type of transcriptional activator that regulates the expression of chnB, the structural gene for cyclohexanone monooxygenase(CHMO) in Acinetobactersp.strain NCIMB 9871.The gene sequence of chnE, which encodes an NADP+-linked 6-oxohexanoate dehydrogenase, the enzyume catalyzing the fifth step of cyclohexanol degradation, was also determinec The gene arrangement is chnB-chnE-chnR.The predicted molecular masses of the three polypeptides were verified by radiolabeling by using the T7 expression system.Inducible expression of cloned chnB in Escherchia coli dependent upon the presence of chnR.A tramscriptional chnB::lacZ fusion experiment revealed that cyclohexanone induces chnBexpression in E. coli, in which a 22-fold increase in activity was observed.
論文Purification and characterization of a novel cyclohexylamine oxidase from the cyclohexylamine-degrading Brevibacterium IH-35A査読有学術雑誌国内共著H.Iwaki;M.Shimizu;T.Tokuyama;Y.Hasegawa;FAD-containing amine oxidase;Brevibacterium;Cyclohexylamine oxidase;Cyclohexylamine degration;J. Biosci. Bioeng.88巻3号 264頁1999年9月 英文Cyclohexylamine oxidase(CHAO) from a cell extract of Brevibacterium grown on cyclohexylamine was purified 50.2-fold, to clectrophoretic homogeneity, by serial chromatographies.The molecular mass of the native enzyme was estimated to be approximately 50 kDa by gel filtration and SDS-PAGE.THe optimum pH was 7.4 and the stable pH range was 6.0 to 7.0.The enzyme was thermostable up to 30 ℃ .The enzyme was found to be highly specific for the deamination of alicyclic monoamines, such as cyclopentylamine, cycloheptylamine, and N-methylcycoihexylamine and plophatic monoamines, sudh as sec-butylamine.The apparent Km value for cyclohexylamine was 1.23 mM.The enzyume was inhibited by flavin enzyume inhibitors such as quinine and quinacrine.The N-terminal 27 amino acid residues were determined as Gly-Ser-Val-Thr-Pro-Asp-Pro-Asp-Val-Asp-Val-Ile-Ile-His-Gly-Ala-Gly-Ile-Ser-Gly-Ser-Ala-Ala-Ala-Lys-Ala-Leu-,revealing homology to conventional flavin-containig amine oxidases(EC 1.4.3.4).
論文Biodegradation of cyclohexylamine by Brevibacteium oxydans IH-35A査読有学術雑誌共著Iwaki H.;Shimizu M.;Tokuyama T.;Hasegawa Y.;Cyclohexanone monooxygenase;Cyclohexanone;Brevibacterium;Cyclohexylamine degradation;Appl. Enviorn. Microbiol.65巻5号 2322頁1999年5月 英文A bacterial strain capable of growing on cyclohexylamine(CHAM) was isolated by using enrichment and isolation techniques.The strain isolated, strain IH-35A, was classified as a member of the genus Brevibacterium. The results of growth and enzyme studies are consistent with degradation of CHAM via cyclohexanone(CHnone), 6-hexanolactone, 6-hydroxyhexanoate, and adipate.Cell extracts obtained from this strain grown on CHAM contained CHAM oxidase, and the model for CHAM oxidation by this enzyme was similar to the model for deamino oxidation of amine by amine oxidase.
社会活動
- 大阪バイオメディカル専門学校バイオ技術者養成講座講師 2004年~2005年
- サイエンスセミナー '06〜'10, '14〜'18 2006年~2018年
- 平成21年度(第12回) 若手技術者のための微生物実験講座講師 2009年3月 11日~2009年3月 13日
- 生涯学習吹田市民大学関西大学講座講師 2009年10月 15日
海外における研究活動歴
- 2000年9月 ~2003年3月 カナダ カナダ国立研究機構・バイオテクノロジー研究所
海外での国際会議・学会への出席歴
- Pseudomonas 2003 2003年9月 ~2003年9月 発表あり
- ASM conference on Biodegradation, Biotransformation, Biocatalysis 2001年10月 ~2001年10月 発表あり